Amylase ist ein Enzym, das Stärke in Zucker-Einheiten hydrolysieren kann. Es kommt natürlicherweise im Speichel und Pankreas von Menschen und einigen anderen Säugetieren vor, wo es den biochemischen Prozess der Verdauung von Nahrungsbolus initiiert. Während der oralen Verdauung geben stärkehaltige Lebensmittel wie Reis, Brot, Yams und Kartoffeln einen etwas süßen Geschmack ab, da das Alpha-Amylase einen Teil ihrer Stärke in Zucker umwandelt. Alpha-Amylase wurde erstmals 1833 von Anselme Payen entdeckt und isoliert. Amylase-Enzyme werden spezifisch mit unterschiedlichen griechischen Buchstaben bezeichnet, darunter Alpha- (α)-Amylase, Beta- (β)-Amylase und Gamma- (γ)-Amylase. Alle diese Enzyme sind Glykosid-Hydrolasen und wirken auf α-1,4-glykosidische Bindungen. Alpha (α)-Amylase gilt als ein Hauptverdauungsenzym, während Beta (β)-Amylase als ein Hauptenzym betrachtet wird, das an der Keimung von Samen und Reifung von Früchten beteiligt ist. Im Vergleich zu Beta- (β)-Amylase und Gamma- (γ)-Amylase sind Alpha-Amylasen (EC 3.2.1.1) Calcium-Metalloenzyme und können in Abwesenheit von Calcium nicht funktionieren. Dies ist der Hauptunterschied zwischen Alpha und Beta Amylase. Allerdings werden sowohl Alpha- als auch Beta-Amylasen kommerziell in Fermentationsprozessen wie der Bierherstellung und der Herstellung von Spirituosen aus aus Stärke gewonnenem Zucker verwendet. In diesem Artikel wollen wir näher erläutern, welche Unterschiede es zwischen Alpha- und Beta-Amylase gibt.
Was ist Alpha Amylase?
Alpha-Amylase gilt als ein Hauptverdauungsenzym im Verdauungstrakt von Säugetieren. Das menschliche Speichel- und Pankreasamy-lase sind α-Amylasen, und auch Pflanzen, Pilze (Ascomyceten und Basidiomyceten) und Bakterien (Bacillus) können α-Amylasen produzieren.
Der optimale pH-Wert für Alpha-Amylase liegt bei 6,7-7,0. Calcium ist für die Funktion von Alpha-Amylasen unerlässlich, daher wird es als Calcium-Metalloenzym bezeichnet. Alpha-Amylase kann langkettige Kohlenhydrate wie Stärke-Amylose in Maltotriose und Maltose oder Amylopektin in Maltose, Glucose und limitiertes Dextrin zerlegen.
Was ist Beta Amylase?
Beta-Amylase wird hauptsächlich von Bakterien, Pilzen und Pflanzen produziert und katalysiert den enzymatischen Abbau der zweiten α-1,4-glykosidischen Bindung von nicht reduzierenden Zuckern, wodurch nach und nach Maltose abgespalten wird. Beta-Amylase zerlegt Stärke in Maltose, was den süßen Geschmack reifer Früchte verursacht. Der optimale pH-Wert für die Funktion von Beta-Amylase liegt bei 4,0-5,0. Tiere produzieren keine Beta-Amylase.
Unterschiede zwischen Alpha und Beta Amylase
Alpha- und Beta-Amylase weisen deutlich unterschiedliche physikalische und funktionelle Eigenschaften auf. Diese können in folgende Untergruppen eingeteilt werden:
Alternative Namen
- Alpha Amylase: 1,4-α-D-Glucan Glucanohydrolase und Glykogenase sind alternative Bezeichnungen für α-Amylase.
- Beta Amylase: 1,4-α-D-Glucan Maltohydrolase, Glykogenase und Saccharogen Amylase sind alternative Bezeichnungen für β-Amylase.
EC-Nummer
- Alpha Amylase: EC 3.2.1.1
- Beta Amylase: EC 3.2.1.2
Produktion
- Alpha Amylase: Das Verdauungssystem von Säugetieren kann α-Amylase synthetisieren. Daher sind menschliche Speichel- und Pankreasamylasen α-Amylasen. Darüber hinaus können α-Amylasen von Pflanzen, Pilzen (Ascomyceten und Basidiomyceten) und Bakterien (Bacillus) produziert werden.
- Beta Amylase: Beta-Amylase wird von Bakterien, Pilzen und Pflanzen produziert. Tiere oder Tierzellen können keine Beta-Amylase produzieren, obwohl sie in Mikroorganismen vorhanden sein kann, die sich im Verdauungstrakt befinden.
Rolle von Calcium
- Alpha Amylase: Calcium ist für die Funktion von α-Amylasen unerlässlich und wird daher als Calcium-Metalloenzym bezeichnet.
- Beta Amylase: Calcium ist für die Funktion von β-Amylasen nicht erforderlich.
Optimaler pH-Wert
- Alpha Amylase: Der optimale pH-Wert für α-Amylase liegt bei 6,7-7,0.
- Beta Amylase: Der optimale pH-Wert für β-Amylase liegt bei 4,0-5,0.
Hauptfunktion
- Alpha Amylase: α-Amylase ist hauptsächlich am Verdauungsprozess von Lebensmitteln beteiligt.
- Beta Amylase: β-Amylase ist hauptsächlich am Reifungsprozess von Früchten und der Keimung von Samen beteiligt.
Wirkungsort
- Alpha Amylase: α-Amylase kann überall auf dem Substrat wirken.
- Beta Amylase: β-Amylase kann vom nicht reduzierenden Ende aus wirken und katalysiert die Hydrolyse der zweiten α-1,4-glykosidischen Bindung.
Hauptergebnisse der enzymatischen Reaktionen
- Alpha Amylase: α-Amylase kann langkettige Kohlenhydrate (Amylose- und Amylopektinstränge) abbauen und Maltotriose und Maltose aus Amylose oder Maltose, Glucose und limitiertes Dextrin aus Amylopektin bilden.
- Beta Amylase: Während des Reifungsprozesses von Früchten wird Stärke durch β-Amylase in Maltose abgebaut, was den süßen Geschmack reifer Früchte verursacht.
Reaktionsgeschwindigkeit
- Alpha Amylase: α-Amylase neigt dazu, schneller zu wirken als β-Amylase.
- Beta Amylase: β-Amylase neigt dazu, langsamer zu wirken als α-Amylase.
Physikalische und chemische Eigenschaften
- Alpha Amylase: α-Amylase ist unempfindlich gegenüber hohen Temperaturen und Schwermetallionen und wird bei niedrigem pH-Wert inaktiviert.
- Beta Amylase: β-Amylase ist empfindlich gegenüber hohen Temperaturen und Schwermetallionen und ist bei niedrigem pH-Wert stabil.
Zusammenfassend lässt sich sagen, dass Amylase ein Enzym ist, das Stärke in kleinere Moleküle hydrolysieren kann. Allerdings benötigt α-Amylase für ihre Aktivität Ca2+ und produziert Glucose, Maltotriose und Maltose als Endprodukte. Im Gegensatz dazu benötigt β-Amylase kein Ca2+ und hydrolysiert lösliche Stärke oder Amylose, wodurch nur Maltose als Endprodukt entsteht.
Referenzen:
- Frydenberg, O., & Nielsen, G. (1965). Amylase isozymes in germinating barley seeds. Hereditas, 54(1), 123-129.
- Oncken, H. A., & Verbeek, R. (1969). Formation of α-amylase isozymes during germination of barley. Planta, 88(3), 255-260.
- Rejzek, M., Stevenson, C. E., Southard, A. M., Stanley, D., Denyer, K., Smith, A. M., … & Field, R. A. (2011). Chemical genetics and cereal starch metabolism: Structural basis of the non-covalent and covalent inhibition of barley β-amylase. Molecular BioSystems, 7(3), 718-730.
Bildnachweis:
- “Salivary alpha-amylase 1SMD” – From PDB entry 1SMD – Own work (Public Domain) via Commons Wikimedia
- “2xfr b amylase” By A2-33 – Own work (CC BY-SA 3.0) via Commons Wikimedia
