Was ist der Unterschied zwischen Alpha- und Beta-Galactosidase?

Was ist der Unterschied zwischen Alpha- und Beta-Galactosidase?

Alpha- und Beta-Galactosidase sind zwei Enzyme, die in der Biochemie eine wichtige Rolle spielen. Obwohl sie ähnlich klingen, haben sie unterschiedliche Funktionen und Substrate. In diesem Artikel werden wir den Unterschied zwischen Alpha- und Beta-Galactosidase genauer betrachten.

Was ist Alpha-Galactosidase?

Alpha-Galactosidase ist ein Enzym, das für den Abbau von Substraten verantwortlich ist, die alpha-galactosidische Reste enthalten. Es handelt sich dabei um Reste von Glycosphingolipiden oder Glykoproteinen. Alpha-Galactosidase ist ein Glycosid-Hydrolase-Enzym, das die terminalen alpha-galactosyl-Gruppen von Glykolipiden und Glykoproteinen hydrolysiert. Es spaltet auch Glykoproteine, Glykolipide und Polysaccharide. Die Hauptfunktion dieses Enzyms besteht darin, das terminale alpha-Galactose von Oligosacchariden zu entfernen. Alpha-Galactosidase wird durch das GLA-Gen kodiert.

Es gibt zwei rekombinante Formen von Alpha-Galactosidase: Agalsidase alpha und Agalsidase beta. Ein bekanntes Nahrungsergänzungsmittel, das Alpha-Galactosidase enthält, ist Beano. Beano hilft bei Flatulenzen, Bauchblähungen, Magenschmerzen und einem aufgeblähten Magen. Beano enthält eine formulierte natürliche Alpha-Galactosidase, die komplexe Kohlenhydrate wie die in Gemüse wie Brokkoli, Blumenkohl, Rosenkohl und Kohl enthaltenen abbauen kann. Es hilft auch bei der Verdauung von Kohlenhydraten in Hülsenfrüchten wie Linsen, Bohnen und Nüssen. Beano ist jedoch nicht wirksam bei der Vorbeugung von Gasbildung durch Schwierigkeiten bei der Verdauung von Laktose oder Ballaststoffen.

Ein Mangel an Alpha-Galactosidase kann zu Fabry-Krankheit führen, einer seltenen lysosomalen Speichererkrankung und Sphingolipidose. Diese Erkrankung ist auf den Mangel an Fähigkeit zurückzuführen, alpha-D-Galactosylglycolipidreste abzubauen.

Was ist Beta-Galactosidase?

Beta-Galactosidase ist ein Enzym, das für den Abbau von Beta-Galactosiden verantwortlich ist, wie zum Beispiel dem Disaccharid Laktose. Beta-Galactosidase ist ebenfalls ein Glycosid-Hydrolase-Enzym, das die Hydrolyse von Beta-Galactosiden zu Monosacchariden durch das Aufbrechen einer glycosidischen Bindung katalysiert. Beta-Galactosiden sind Kohlenhydrate, die Galactose enthalten, wobei die glycosidische Bindung über dem Galactosemolekül liegt. Gangliosid GM1, Lactosylceramide, Laktose usw. sind Substrate für verschiedene Beta-Galactosidasen. In menschlichen Zellen wird Beta-Galactosidase durch das GLB1-Gen kodiert. Bei ihrer Defizienz treten zwei metabolische Speicherkrankheiten auf: GM1-Gangliosidose (GM1) und Morquio-B-Krankheit. Diese Krankheiten werden autosomal vererbt. Darüber hinaus wird Beta-Galactosidase in der Genetik und Molekularbiologie häufig als Reportermarker zur Überwachung der Genexpression verwendet (Blue-White-Screening).

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Gemeinsamkeiten zwischen Alpha- und Beta-Galactosidase

  • Alpha- und Beta-Galactosidase sind zwei Arten von Galactosidasen.
  • Sie sind Glycosid-Hydrolasen.
  • Es handelt sich um Proteine mit enzymatischen Eigenschaften.
  • Beide bestehen aus Aminosäuren.
  • Beide Enzyme katalysieren die Hydrolyse von Galactosiden zu Monosacchariden.

Fazit

Galactosidasen sind wichtige Enzyme, die die Hydrolyse von Galactosiden zu Monosacchariden katalysieren. Alpha- und Beta-Galactosidase sind zwei Arten von Galactosidasen. Alpha-Galactosidase baut Substrate mit alpha-galactosidischen Resten ab, während Beta-Galactosidase Beta-Galactoside wie das Disaccharid Laktose in seine Monosaccharidbestandteile abbaut. Dies sind die Hauptunterschiede zwischen Alpha- und Beta-Galactosidase.

Referenz:

  1. “Alpha-Galactosidase.” Ein Überblick | ScienceDirect-Themen. 2. “Beta-Galactosidase.” Ein Überblick | ScienceDirect-Themen.

Bildnachweis:

  1. “3a5v” Von Deposition-Autoren: Fujimoto, Z., Kaneko, S., Kobayashi, H .; Visualisierungsautor: User: Astrojan – RCSB (CC BY-SA 4.0) über Commons Wikimedia.
  2. “Beta-Galactosidase” Von Jonathan A Jones auf der englischen Wikipedia (CC BY-SA 3.0) über Commons Wikimedia.